Forschungsgruppe Proteinbiophysik

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Über uns

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Unsere Gruppe ist seit 2021 tätig, und unsere Forschung konzentriert sich auf die mechanische Analyse von Biomolekülen mit Hilfe von Laserpinzetten und magnetischen Pinzetten sowie Rasterkraftmikroskopie. In den letzten Jahrzehnten haben Experimente an einzelnen Molekülen gezeigt, dass sich das Verhalten einzelner Moleküle erheblich von den Ergebnissen unterscheiden kann, die man bei der Untersuchung von Molekülpopulationen erhält. Dies gilt insbesondere für molekulare Konformations- und Strukturänderungen als Reaktion auf mechanische Kräfte auf allen Ebenen biologischer Systeme. Techniken zur Manipulation von Einzelmolekülen wie Laserpinzetten oder magnetische Pinzetten bieten die Möglichkeit, die verschiedenen räumlichen und zeitlichen Zustände in einem bestimmten molekularen Prozess zu identifizieren und zu charakterisieren und die molekulare Mechanik zu untersuchen. Mit Hilfe der Rasterkraftmikroskopie können topologische Bilder einzelner Moleküle erstellt werden, so dass die Form und Struktur von Molekülen auf molekularer Ebene untersucht werden kann.
 

Forschungsbereiche

Unser Hauptforschungsgebiet ist die nanomechanische Untersuchung des Riesenproteins Titin, das für die passive Elastizität des Muskels verantwortlich ist. Unser Ziel ist es, die Auswirkungen der Phosphorylierung des Titin-Proteins auf die Struktur der Polymerkette zu untersuchen. In unseren Experimenten dephosphorylieren wir aus Muskelgewebe isolierte Titin-Moleküle mit einem Phosphatase-Enzym und untersuchen die strukturellen Veränderungen der Titin-Moleküle nach der Behandlung. Unsere Ergebnisse zeigen, dass der C-terminale Teil der Titinkette dephosphoryliert wird und eine kompakte, aufgeblähte Struktur annimmt, die in rasterkraftmikroskopischen Aufnahmen als globulärer Kopfbereich sichtbar ist. Diese Informationen ermöglichen es uns zu verstehen, wie der Grad der Phosphorylierung von Titin Veränderungen in seiner Struktur auf molekularer Ebene hervorruft.